文档类型

文章

出版日期

2007

网格计算

Inteins,蛋白质,内切酶

主题:LCSH

蛋白质,内切酶

学科

生物学|生态学和进化生物学

摘要

归巢内切酶是位点特异性和罕见的切割内切酶,通常由含有内含子或内含子的基因编码。它们通过一个被称为“归巢”的过程导致宿主基因元素的快速传播;最终包含该元素的等位基因将在种群中固定下来。PI-SceI是酵母v - atp酶催化亚基编码基因(vma1)内作为蛋白质插入或内嵌编码的内切酶,是最具特征的归巢内切酶之一。Sce VMA1内嵌蛋白及其与靶位点结合的内嵌蛋白的结构是已知的。对PI-SceI酶进行的广泛的生化研究提供了有用的信息,以识别参与蛋白质自剪接和内切酶功能的关键氨基酸。在这里,我们描述了绿色荧光蛋白(GFP)插入到位于Sce VMA1内蛋白内切酶和剪接结构域之间的环中。GFP是功能性的,额外的GFP结构域不阻止内切蛋白和内切酶活性。然而,新工程蛋白的内切酶活性与野生型蛋白不同,它需要Mn2+而不是Mg2+金属阳离子的存在。

评论

除非另有说明,《国际生物科学杂志》的文章均遵循创作共用署名-非商业性-无衍生产品4.0国际许可协议发布。只允许个人,非商业用途复制,只要文章是完整的,未经修改的,并适当引用。作商业或其他用途,如欲转载本材料,请获得许可。

Creative Commons许可

创作共用署名-非商业性-禁止衍生作品4.0许可
这部作品是根据法律授权的创作共用署名-非商业性-禁止衍生作品4.0许可

出版商引用

“PI-SceI gfp融合蛋白的结构稳定性和内切酶活性。”国际生物学杂志2007;3:205 - 211

分享

硬币

请在您的浏览器中查看内容下载阅读器或者,或者,
你可能下载把文件传到你的硬盘上。

注意:最新版本的adobereader不支持查看PDF如果你使用的是现代的(Intel) Mac,没有官方插件可以查看PDF浏览器窗口中的文件。